Enzimas: o que são, exemplos e classificação

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Enzima, uma substância que atua como catalisador nos organismos vivos, regulando a taxa na qual as reações químicas prosseguem sem que ela mesma seja alterada no processo.

Na teoria de ligação enzimático-substrato induzido, um substrato aproxima-se da superfície de uma enzima (passo 1 na caixa A, B, C) e causa uma mudança na forma da enzima que resulta no alinhamento correto dos grupos catalíticos (triângulos A e B; os círculos C e D representam grupos de ligação do substrato na enzima que são essenciais para a atividade catalítica). Os grupos catalíticos reagem com o substrato para formar produtos (etapa 2). Os produtos então se separam da enzima, liberando-a para repetir a seqüência (passo 3). As caixas D e E representam exemplos de moléculas que são muito grandes ou muito pequenas para um alinhamento catalítico adequado. As caixas F e G demonstram a ligação de uma molécula inibidora (I e I′) a um site alérgico, impedindo assim a interação da enzima com o substrato. A caixa H ilustra a ligação de um ativador alérgico (X), uma molécula não-substrata capaz de reagir com a enzima.
Encyclopædia Britannica, Inc.

O que é uma enzima?

Uma enzima é uma substância que atua como um catalisador nos organismos vivos, regulando a taxa na qual as reações químicas prosseguem sem que ela mesma seja alterada no processo.
Os processos biológicos que ocorrem dentro de todos os organismos vivos são reações químicas, e a maioria é regulada por enzimas.
Sem as enzimas, muitas dessas reações não ocorreriam a uma taxa perceptível.
As enzimas catalisam todos os aspectos do metabolismo celular. Isto inclui a digestão dos alimentos, na qual grandes moléculas nutritivas (como proteínas, carboidratos e gorduras) são decompostas em moléculas menores; a conservação e transformação da energia química; e a construção de macromoléculas celulares a partir de precursores menores.
Muitas doenças humanas herdadas, tais como albinismo e fenilcetonúria, resultam de uma deficiência de uma enzima específica.

Do que elas são compostas?

Uma grande molécula de enzima proteica é composta por uma ou mais cadeias de aminoácidos chamadas cadeias de polipéptidos. A sequência de aminoácidos determina os padrões característicos de dobramento da estrutura da proteína, que é essencial para a especificidade da enzima.
Se a enzima estiver sujeita a mudanças, tais como flutuações de temperatura ou pH, a estrutura da proteína pode perder sua integridade (desnaturalidade) e sua capacidade enzimática.
Ligado a algumas enzimas é um componente químico adicional chamado co-fator, que é um participante direto no evento catalítico e, portanto, é necessário para a atividade enzimática. Um co-fator pode ser tanto uma molécula coenzima-uma molécula orgânica, como uma vitamina-ou um íon metálico inorgânico. Algumas enzimas requerem ambas.
Todas as enzimas já foram consideradas proteínas, mas desde os anos 80 a capacidade catalítica de certos ácidos nucléicos, chamados ribozimas (ou RNAs catalíticos), tem sido demonstrada, refutando este axioma.

Exemplos de enzimas

Praticamente todas as numerosas e complexas reações bioquímicas que ocorrem em animais, plantas e microorganismos são reguladas por enzimas, e por isso há muitos exemplos. Entre algumas das enzimas mais conhecidas estão as enzimas digestivas dos animais. A pepsina enzimática, por exemplo, é um componente crítico dos sucos gástricos, ajudando a quebrar partículas de alimentos no estômago. Da mesma forma, a enzima amilase, que está presente na saliva, converte o amido em açúcar, ajudando a iniciar a digestão.
Na medicina, a enzima trombina é utilizada para promover a cicatrização de feridas. Outras enzimas são usadas para diagnosticar certas doenças. A lisozima enzimática, que destrói as paredes celulares, é usada para matar bactérias.
A enzima catalase provoca a reação pela qual o peróxido de hidrogênio é decomposto em água e oxigênio. A catalase protege as organelas e tecidos celulares dos danos causados pelo peróxido, que é continuamente produzido por reações metabólicas.

Quais fatores afetam a atividade enzimática?

A atividade enzimática é afetada por vários fatores, incluindo a concentração do substrato e a presença de moléculas inibidoras.
A taxa de reação enzimática aumenta com o aumento da concentração do substrato, atingindo a velocidade máxima quando todos os locais ativos das moléculas enzimáticas estão envolvidos. Assim, a taxa de reação enzimática é determinada pela velocidade na qual os locais ativos convertem o substrato em produto.
A inibição da atividade enzimática ocorre de diferentes maneiras. A inibição competitiva ocorre quando moléculas similares às moléculas do substrato se ligam ao local ativo e impedem a ligação do substrato real.
A inibição não competitiva ocorre quando um inibidor se liga à enzima em um local que não seja o local ativo.
Outro fator que afeta a atividade enzimática é o controle alérgico, que pode envolver estímulo à ação da enzima, bem como inibição. A estimulação e inibição alérgica permitem a produção de energia e materiais pela célula quando eles são necessários e inibem a produção quando o fornecimento é adequado.

Introdução

Segue-se um breve tratamento das enzimas. Para um tratamento completo, ver proteína: Enzimas.

Os processos biológicos que ocorrem dentro de todos os organismos vivos são reações químicas, e a maioria é regulada pelas enzimas. Sem enzimas, muitas dessas reações não ocorreriam a uma taxa perceptível. Enzimas catalisam todos os aspectos do metabolismo celular. Isto inclui a digestão dos alimentos, na qual grandes moléculas de nutrientes (como proteínas, carboidratos e gorduras) são decompostas em moléculas menores; a conservação e transformação da energia química; e a construção de macromoléculas celulares a partir de precursores menores. Muitas doenças humanas herdadas, tais como albinismo e fenilcetonúria, resultam de uma deficiência de uma enzima específica.

As enzimas também têm valiosas aplicações industriais e médicas. A fermentação do vinho, a fermentação do pão, a coagulação do queijo e a fabricação de cerveja têm sido praticadas desde os primeiros tempos, mas só no século XIX é que estas reações foram entendidas como sendo o resultado da atividade catalítica das enzimas. Desde então, as enzimas têm assumido uma importância crescente nos processos industriais que envolvem reações químicas orgânicas. Os usos das enzimas na medicina incluem a morte de microorganismos causadores de doenças, a promoção da cura de feridas e o diagnóstico de certas doenças.

enzima; fabricação de queijo
O coalho, que contém a enzima protease quimosina, é adicionado ao leite durante a fabricação do queijo.
© Fedecandoniphoto/Dreamstime.com

Natureza química

Todas as enzimas já foram consideradas proteínas, mas desde os anos 80 a capacidade catalítica de certos ácidos nucléicos, chamados ribozimas (ou RNAs catalíticos), tem sido demonstrada, refutando este axioma. Como ainda se sabe tão pouco sobre o funcionamento enzimático do RNA, esta discussão se concentrará principalmente nas enzimas proteicas.

Uma grande molécula de enzima proteica é composta por uma ou mais cadeias de aminoácidos chamadas cadeias de polipéptidos. A seqüência de aminoácidos determina os padrões característicos de dobramento da estrutura da proteína, que é essencial para a especificidade da enzima. Se a enzima estiver sujeita a mudanças, tais como flutuações de temperatura ou pH, a estrutura da proteína pode perder sua integridade (desnaturalidade) e sua capacidade enzimática. A desnaturação é às vezes, mas nem sempre, reversível.

Ligado a algumas enzimas é um componente químico adicional chamado co-fator, que é um participante direto no evento catalítico e, portanto, é necessário para a atividade enzimática. Um co-fator pode ser tanto uma molécula coenzima-uma molécula orgânica, como uma vitamina-ou um íon metálico inorgânico; algumas enzimas requerem ambas. Um co-fator pode estar ligado à enzima de forma hermética ou frouxa. Se firmemente ligado, o co-fator é referido como um grupo protético.

Nomenclatura

Uma enzima irá interagir com apenas um tipo de substância ou grupo de substâncias, chamado de substrato, para catalisar um certo tipo de reação. Devido a esta especificidade, muitas vezes as enzimas foram nomeadas adicionando o sufixo “-ase” ao nome do substrato (como na urease, que catalisa a decomposição da uréia). Nem todas as enzimas foram nomeadas desta forma, no entanto, e para aliviar a confusão em torno da nomenclatura enzimática, foi desenvolvido um sistema de classificação baseado no tipo de reação que a enzima catalisa. Existem seis categorias principais e suas reações: (1) oxidoreductases, que estão envolvidas na transferência de elétrons; (2) transferases, que transferem um grupo químico de uma substância para outra; (3) hidrolases, que clivam o substrato pela absorção de uma molécula de água (hidrólise); (4) lyases, que formam ligações duplas pela adição ou remoção de um grupo químico; (5) isomerases, que transferem um grupo dentro de uma molécula para formar um isômero; e (6) ligases, ou synthetases, que unem a formação de várias ligações químicas à quebra de uma ligação de pirofosfato em adenosina trifosfato ou um nucleotídeo similar.

Mecanismo de ação enzimática

Na maioria das reações químicas, existe uma barreira energética que deve ser superada para que a reação ocorra. Essa barreira impede que moléculas complexas como proteínas e ácidos nucléicos se degradem espontaneamente, e por isso é necessária para a preservação da vida. Quando mudanças metabólicas são necessárias em uma célula, no entanto, algumas dessas moléculas complexas devem ser quebradas, e essa barreira energética deve ser superada. O calor poderia fornecer a energia adicional necessária (chamada energia de ativação), mas o aumento da temperatura mataria a célula. A alternativa é baixar o nível de energia de ativação através do uso de um catalisador. Este é o papel que as enzimas desempenham. Elas reagem com o substrato para formar um complexo intermediário – um “estado de transição” – que requer menos energia para que a reação prossiga. O composto intermediário instável decompõe-se rapidamente para formar produtos de reação, e a enzima inalterada é livre para reagir com outras moléculas do substrato.

Apenas uma determinada região da enzima, chamada de local ativo, se liga ao substrato. O local ativo é uma ranhura ou bolso formado pelo padrão dobrável da proteína. Esta estrutura tridimensional, juntamente com as propriedades químicas e elétricas dos aminoácidos e cofatores dentro do local ativo, permite que apenas um determinado substrato se ligue ao local, determinando assim a especificidade da enzima.

enzima; site ativo
O local ativo de uma enzima é uma ranhura ou bolso que liga um substrato específico.
Encyclopædia Britannica, Inc.

A síntese e a atividade enzimática também são influenciadas pelo controle e distribuição genética em uma célula. Algumas enzimas não são produzidas por certas células, e outras são formadas somente quando necessário. Enzimas nem sempre são encontradas uniformemente dentro de uma célula; frequentemente são compartimentadas no núcleo, na membrana celular ou em estruturas subcelulares. As taxas de síntese e atividade enzimática são ainda influenciadas por hormônios, neurosecreções e outras substâncias químicas que afetam o ambiente interno da célula.

Fatores que afetam a atividade enzimática

Como as enzimas não são consumidas nas reações que elas catalisam e podem ser usadas repetidamente, apenas uma quantidade muito pequena de uma enzima é necessária para catalisar uma reação. Uma molécula enzimática típica pode converter 1.000 moléculas de substrato por segundo. A taxa de uma reação enzimática aumenta com o aumento da concentração do substrato, atingindo a velocidade máxima quando todos os locais ativos das moléculas enzimáticas estão engajados. Diz-se então que a enzima está saturada, sendo a taxa da reação determinada pela velocidade na qual os locais ativos podem converter o substrato em produto.

A atividade enzimática pode ser inibida de várias maneiras. A inibição competitiva ocorre quando moléculas muito semelhantes às moléculas do substrato se ligam ao local ativo e impedem a ligação do substrato real. A penicilina, por exemplo, é um inibidor competitivo que bloqueia o local ativo de uma enzima que muitas bactérias usam para construir suas paredes celulares.

A inibição não competitiva ocorre quando um inibidor se liga à enzima em um local que não seja o local ativo. Em alguns casos de inibição não competitiva, pensa-se que o inibidor se liga à enzima de tal forma que bloqueia fisicamente o local ativo normal. Em outros casos, acredita-se que a ligação do inibidor altera a forma da molécula da enzima, deformando assim seu local ativo e impedindo-o de reagir com seu substrato. Este último tipo de inibição não competitiva é chamado de inibição alostórica; o local onde o inibidor se liga à enzima é chamado de sítio alostórico. Frequentemente, um produto final de uma via metabólica serve como inibidor alérgico em uma enzima anterior da via. Esta inibição de uma enzima por um produto de sua via é uma forma de feedback negativo.

O controle alérgico pode envolver a estimulação da ação enzimática, bem como a inibição. Uma molécula ativadora pode ser ligada a um local alostórico e induzir uma reação no local ativo, alterando sua forma para se ajustar a um substrato que não poderia induzir a mudança por si só. Os ativadores comuns incluem os hormônios e os produtos de reações enzimáticas anteriores. A estimulação e inibição alérgica permitem a produção de energia e materiais pela célula quando eles são necessários e inibem a produção quando o fornecimento é adequado.

Referências

Britannica.com | Enzyme

Veja também

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